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cystine (n.)
1.a crystalline amino acid found in proteins (especially keratin); discovered in bladder stones
Cystine (n.)
1.(MeSH)A covalently linked dimeric nonessential amino acid formed by the oxidation of CYSTEINE. Two molecules of cysteine are joined together by a disulfide bridge to form cystine.
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Merriam Webster
CystineCyst"ine (s?s"t?n; 104), n. [See Cyst.] (Physiol. Chem.) A white crystalline substance, C3H7NSO2, containing sulphur, occuring as a constituent of certain rare urinary calculi, and occasionally found as a sediment in urine.
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⇨ voir la définition de Wikipedia
Cystine (n.) (MeSH)
⇨ Cystine Aminopeptidase • Cystine Arylamidase • Cystine Desulfhydrase • Cystine Desulfohydrolase • Cystine Knot Motifs • Half-Cystine • L-Cystine
Wikipedia
Cystine | |
---|---|
Identifiers | |
CAS number | 56-89-3 |
PubChem | 67678 |
ChemSpider | 575 |
UNII | 48TCX9A1VT |
KEGG | C01420 |
ChEBI | CHEBI:35492 |
ChEMBL | CHEMBL366563 |
Jmol-3D images | Image 1 |
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Properties | |
Molecular formula | C6H12N2O4S2 |
Molar mass | 240.3 g mol−1 |
Hazards | |
MSDS | External MSDS |
(verify) (what is: / ?) Except where noted otherwise, data are given for materials in their standard state (at 25 °C, 100 kPa) |
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Infobox references |
Cystine is a dimeric amino acid formed by the oxidation of two cysteine residues that covalently link to make a disulfide bond. This organosulfur compound has the formula (SCH2CH(NH2)CO2H)2. It is a white solid, and melts at 247–249 °C. It was discovered in 1810 by William Hyde Wollaston but was not recognized as being derived of proteins until it was isolated from the horn of a cow in 1899.[1] Through formation of disulfide bonds within and between protein molecules, cystine is a significant determinant of the tertiary structure of most proteins. Disulfide bonding, along with hydrogen bonding and hydrophobic interactions is partially responsible for the formation of the gluten matrix in bread. Human hair contains approximately 5% cystine by mass.[2]
The disulfide link is readily reduced to give the corresponding thiol cysteine. This reaction is typically effected with thiols such as mercaptoethanol or dithiothreitol.
For this reason, the nutritional benefits and sources of cystine are identical to those for the more-common cysteine. Disulfide bonds cleave more rapidly at higher temperatures.[3]
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